Peptide
Un peptide est une chaîne courte d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, comptant conventionnellement de 2 à 50 résidus — au-delà, on parle de protéine.
La frontière à 50 résidus est un usage, pas une loi de la nature : elle correspond au point où une chaîne cesse généralement d’être synthétisable en phase solide d’un seul tenant et commence à adopter une structure tertiaire stable. Un peptide de 15 résidus comme le BPC-157 et une protéine de 300 résidus obéissent à la même chimie ; ce qui les sépare est la longueur, la méthode de production et le comportement en solution.
Voir le catalogue de peptides de recherche
Liaison peptidique
La liaison peptidique est la liaison covalente amide qui unit le groupe carboxyle d’un acide aminé au groupe amine du suivant, avec élimination d’une molécule d’eau.
Elle est plane et rigide : la délocalisation du doublet de l’azote vers le carbonyle lui donne un caractère de double liaison partielle, ce qui bloque la rotation autour de l’axe C–N. C’est cette rigidité qui contraint le repliement d’une chaîne peptidique et rend prévisibles ses angles dièdres. Sa formation est aussi ce que reproduit chaque cycle de couplage en synthèse Fmoc.
Chaîne peptidique
Une chaîne peptidique est la suite linéaire d’acides aminés d’un peptide, orientée d’une extrémité N-terminale libre vers une extrémité C-terminale.
Le sens de lecture n’est pas arbitraire : par convention, une séquence s’écrit toujours de N vers C, et l’inverser désigne une molécule différente. Le squelette — l’alternance N–Cα–C répétée — est commun à toutes les chaînes ; seules les chaînes latérales des résidus varient, et ce sont elles qui portent la charge, l’hydrophobie et la réactivité.
Séquence peptidique
La séquence peptidique est l’ordre exact des acides aminés d’une chaîne, notée en code à trois lettres (Gly-Glu-Pro) ou à une lettre (GEP), de l’extrémité N-terminale vers la C-terminale.
Elle détermine tout le reste : masse moléculaire, charge nette, solubilité, stabilité et solvant de reconstitution. Deux peptides de composition identique mais d’ordre différent sont deux molécules distinctes aux propriétés distinctes — c’est le principe des peptides « scramblés » utilisés comme contrôles négatifs. Chaque fiche produit de ce catalogue publie la séquence complète.
Index A–Z des séquences du catalogue
Hormone peptidique
Une hormone peptidique est une hormone dont la molécule signal est un peptide ou une protéine, agissant sur des récepteurs de la membrane cellulaire plutôt qu’en pénétrant dans la cellule.
C’est ce qui les oppose aux hormones stéroïdiennes : hydrosolubles, elles ne traversent pas la bicouche lipidique et transmettent leur signal par des seconds messagers intracellulaires. L’insuline, l’ocytocine, la GnRH et la somatostatine en sont. Cette classe est aussi la raison pour laquelle beaucoup de peptides de recherche sont étudiés comme agonistes ou antagonistes de récepteurs.
Peptide signal
Un peptide signal est une courte séquence en tête d’une protéine naissante, de 15 à 30 résidus, qui adresse cette protéine vers le réticulum endoplasmique puis est clivée.
Il fonctionne comme une étiquette d’acheminement : reconnu par la particule de reconnaissance du signal (SRP) dès la sortie du ribosome, il dirige la traduction vers la membrane du réticulum, puis une signal peptidase le retire. La protéine mature ne le contient plus — ce qui explique qu’une séquence déposée en base de données puisse différer de la protéine effectivement isolée.
Peptides biomimétiques
Les peptides biomimétiques sont des séquences synthétiques conçues pour reproduire l’activité d’un fragment biologique naturel, généralement plus courtes et plus stables que la molécule dont elles s’inspirent.
Le principe est de retenir le motif minimal responsable de la reconnaissance et d’écarter le reste. Les actifs cosmétiques de ce catalogue — acétyl hexapeptide-3, palmitoyl pentapeptide-4, tripeptide de cuivre GHK-Cu — en relèvent : chacun est un fragment de trois à six résidus dérivé d’une protéine matricielle ou d’un neuropeptide, souvent acylé pour améliorer sa pénétration.
Peptides biomimétiques du catalogue
Peptides antimicrobiens
Les peptides antimicrobiens sont des séquences courtes, généralement cationiques et amphipathiques, qui perméabilisent la membrane des micro-organismes plutôt que d’inhiber une cible enzymatique précise.
Leur charge positive les attire vers les membranes bactériennes, riches en phospholipides anioniques, tandis que leur face hydrophobe s’insère dans la bicouche. Ce mécanisme physique, non enzymatique, explique l’intérêt de recherche qu’ils suscitent : une résistance y est plus coûteuse à acquérir qu’une mutation sur un site actif. Ils constituent un domaine de recherche à part entière, étudié in vitro sur cultures.
Pureté HPLC
La pureté HPLC est la proportion de l’aire du pic principal dans un chromatogramme en phase inverse, exprimée en pourcentage de l’aire totale détectée.
Elle mesure la proportion du peptide voulu parmi les espèces peptidiques détectées à la longueur d’onde utilisée — et rien d’autre. Elle ne dit rien de la quantité de peptide dans le flacon, qui relève de la teneur nette. Un lot peut être pur à 99 % et ne représenter que 78 % de la masse pesée, le reste étant contre-ions et eau.
Grades de pureté et lecture du COA
Teneur nette en peptide
La teneur nette en peptide est la fraction de la masse d’un flacon qui est effectivement du peptide, le complément étant constitué de contre-ions, d’eau résiduelle et de sels.
C’est la valeur qui compte pour calculer une concentration : un flacon de 10 mg à 80 % de teneur nette apporte 8 mg de peptide, donc 4 mg/mL dans 2 mL et non 5. Elle se détermine par analyse élémentaire de l’azote ou par analyse des acides aminés, jamais par HPLC. La plupart des fournisseurs ne la publient pas.
Calculateur de reconstitution
Lyophilisation
La lyophilisation est la déshydratation d’une solution congelée par sublimation sous vide, qui laisse le peptide sous forme d’un gâteau sec et poreux stable à long terme.
L’eau passe directement de l’état solide à l’état gazeux sans phase liquide, ce qui évite les contraintes de tension superficielle qui dénatureraient la molécule. Le gâteau obtenu est amorphe, très poreux, et se redissout en quelques secondes. C’est aussi pourquoi un flacon doit revenir à température ambiante avant ouverture : le gâteau est hygroscopique et capterait la condensation.
Protocole de reconstitution
Acétate et TFA (contre-ions)
Le contre-ion est le sel qui accompagne un peptide chargé après purification — acétate ou trifluoroacétate (TFA) — et qui compte dans la masse du flacon sans être du peptide.
La HPLC préparative se fait en milieu TFA, si bien qu’un peptide basique en sort sous forme de sel de TFA. Certaines applications cellulaires y sont sensibles, le TFA étant cytotoxique à concentration élevée ; un échange de contre-ion vers l’acétate est alors demandé. Le certificat d’analyse indique quelle forme saline a été livrée.
Usage recherche uniquement (RUO)
La mention « usage recherche uniquement » signifie qu’un produit est fourni pour l’expérimentation en laboratoire et n’est ni un médicament, ni une denrée alimentaire, ni un cosmétique.
Elle n’est pas une formule de style : elle définit le régime juridique du produit. Un composé RUO ne dispose d’aucune autorisation de mise sur le marché, ne fait l’objet d’aucune évaluation clinique et ne peut être présenté comme ayant une propriété curative ou préventive — ce qui, en droit français, constituerait une présentation de médicament au sens de l’article L.5111-1 du Code de la santé publique. C’est la raison pour laquelle aucune indication ni posologie ne figure sur ce site.
Cadre réglementaire complet